Фракции белков плазмы крови

Основным белком этой фракции является альбумин.

Альбумин. Простой белок из 585 АК с массой 69кДа, имеет 17 дисульфидных мостиков, много дикарбоновых АК, обладает высокой гидрофобностью. У альбумина наблюдается полиморфизм. Синтезируется в печени (12 г/сут), утилизируется почками, энтероцитами и др. тканями. Т½=20 дней. 60% альбуминов находиться в межклеточном веществе, 40% — в кровяном русле. В плазме альбуминов 40-50г/л, они составляют 60% всех белков плазмы крови. Функции: поддержание осмотического давления (вклад 80%), транспорт свободных жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных и тиреоидных гормонов, ХС, лекарств, неорганических ионов (Cu2+, Ca2+, Zn2+), является источником аминокислот.

Транстиретин (преальбумин). Тетрамер. В плазме 0,25г/л. Белок острой фазы (5 группа). Транспортирует тиреоидные гормоны и ретинолсвязывающий белок. Снижается при голодании.

Диспротеинемия альбуминовой фракции реализуется преимущественно за счет гипоальбуминемии.

Причиной гипоальбуминемии является снижение синтеза альбуминов при печеночной недостаточности (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при активации катаболизма вследствие ожогов, сепсисе, опухолях, при потере альбуминов с мочой (нефротический синдром), при голодании.

Гипоальбуминемия вызывает отек тканей, снижение почечного кровотока, активацию РААС, задержку воды в организме и усиление отека тканей. Резкий отток жидкости в ткани приводит к снижению АД и может вызвать шок.

Глобулины.Онисодержат липопротеины и гликопротеины.

II. α1-Глобулины

α1-Антитрипсин — гликопротеин, синтезируемый печенью. В плазме 2,5г/л. Белок острой фазы (2 группа). Важный ингибитор протеаз, в том числе эластаз нейтрофилов, которые разрушают эластин альвеол лёгких и печени. α1-Антитрипсин также ингибирует коллагеназу кожи, химотрипсин, протеазы грибков и лейкоцитов. При дефиците α1-антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени.

Кислый α1- гликопротеин, синтезируется печенью. В плазме 1 г/л. Белок острой фазы (2 группа). Транспортирует прогестерон и сопутствующие гормоны.

ЛПВП синтезируются в печени. В плазме 0,35 г/л. Транспортируют излишки ХС из тканей в печень, обеспечивают обмен других ЛП.

Протромбин — гликопротеид, содержащий около 12% углеводов; белковая часть молекулы представлена одной полипептидной цепью; молекулярная масса около 70000Да. В плазме 0,1 г/л. Протромбин — предшественник фермента тромбина, стимулирующего формирование тромба. Биосинтез протекает в печени и регулируется витамином К, образуемым кишечной флорой. При его недостатке витамина К уровень протромбина в крови падает, что может приводить к кровоточивости (ранняя детская геморрагия, обтурационная желтуха, некоторые болезни печени).

Транскортин — гликопротеин, синтезируемый в печени, масса 55700Да, Т½=5 суток. Переносит кортизол, кортикостерон, прогестерон, 17-альфа-гидроксипрогестерон и, в меньшей степени, тестостерон. В плазме 0,03 г/л. Концентрация в крови чувствительна к экзогенным эстрогенам и зависит от их дозы.

Тироксинсвязывающий глобулин (TBG) -синтезируется в печени. Молекулярная масса 57 кДа. В плазме 0,02 г/л. Т½=5 суток. Он является главным транспортером тироидных гормонов в крови (транспортирует 75% тироксина и 85% трийодтиронина).

Диспротеинемия за счет α1-глобулиной фракции реализуется преимущественно за счет: 1). снижения синтеза α1-антитрипсина. 2). Потере белков этой фракции с мочой при нефротическом синдроме. 3). повышения белков острой фазы в период воспаления.

III. α2-Глобулины

α2-Макроглобулин очень крупный белок (725 кДа), синтезируется в печени. Белок острой фазы (4 группа). В плазме 2,6 г/л. Главный ингибитор множество классов протеиназ плазмы, регулирует свертывание крови, фибринолиз, кининогенез, иммунные реакции. Уровень α2-макроглобулина в плазме уменьшается в острой фазе панкреатита и карциномы простаты, увеличивается — в результате гормонального эффекта (эстрогены).

Гаптоглобин – гликопротеид, синтезируется в печени. В плазме 1 г/л. Белок острой фазы (2 группа). Связывает гемоглобин с образованием комплекса, обладающего пероксидазной активностью, препятствует потери железа из организма. Гаптоглобин эффективно ингибирует катепсины С, В и L, может участвовать в утилизации некоторых патогенных бактерий.

Витамин Д связывающий белок (БСВ) (масса 70кДа). В плазме 0,4 г/л. Обеспечивает транспорта витамина А в плазме и предотвращает его экскрецию с мочой.

Церулоплазмин — главный медьсодержащий белок плазмы (содержит 95% меди в плазмы) с массой 150кДа, синтезируется в печени. В плазме 0,35 г/л. Т½=6 суток. Церулоплазмин обладает выраженной оксидазной активностью; ограничивает освобождение железа, активирует окисление аскорбиновой кислоты, норадреналина, серотонина и сульфгидрильных соединений, инактивирует активные формы кислорода, предотвращая ПОЛ.

Церулоплазмин — белок острой фазы (3 группа). Он повышается у больных с инфекционными заболеваниями, циррозом печени, гепатитами, инфарктом миокарда, системными заболеваниями, лимфогранулематозом, при злокачественных новообразованиях различной локализации (рак легкого, молочной железы, шейки матки, желудочно-кишечного тракта).

Болезнь Вильсона – Коновалова. Недостаточность церулоплазмина возникает при нарушении его синтеза в печени. При дефиците церулоплазмина Cu2+ уходит из крови, выводятся с мочой или накапливается в тканях (например, в ЦНС, роговице).

Антитромбин III. В плазме 0,3 г/л. Ингибитор плазменных протеаз.

Ретинолсвязывающий белок синтезируется в печени. В плазме 0,04 г/л. Связывает ретинол, обеспечивает его транспорт и предотвращает распад. Функционирует в комплексе с транстиретином. Ретинол связывающий белок фиксирует излишки витамина А, что предотвращает мембранолитическое действие высоких доз витамина.

Диспротеинемия за счет α2-глобулиной фракции может возникать при воспалении, т.к. в этой фракции содержатся белки острой фазы.

IV. β-Глобулины

ЛПОНП — образуются в печени. Транспорт ТГ, ХС.

ЛППП — образуются в крови из ЛПОНП. Транспорт ТГ, ХС.

ЛПНП – образуются в крови из ЛППП. В плазме 3,5 г/л. Транспортируют излишки ХС из периферических органов в печень.

Трансферрин – гликопротеин, синтезируется печенью. В плазме 3 г/л. Т½=8 суток. Главный транспортер железа в плазме, 1 молекула трансферрина связывает 2 Fe3+, а 1г трансферрина соответственно около 1,25 мг железа. При снижении концентрации железа синтез трансферрина возрастает. Белок острой фазы (5 группа). Снижается при печеночной недостаточности.

Фибриноген гликопротеин, синтезируется в печени. Молекулярная масса 340кДа. В плазме 3 г/л. Т½=100часов. Фактор I свёртывания крови, способен под действием тромбина превращаться в фибрин. Является источником фибринопептидов, обладающих противовоспалительной активностью. Белок острой фазы (2 группа). Содержание фибриногена увеличивается при воспалительных процессах и некрозе тканей. Снижается при ДВС синдроме, печеночной недостаточности. Фибриноген основной белок плазмы, влияющий на величину СОЭ (с повышением концентрации фибриногена скорость оседания эритроцитов увеличивается).

С-реактивный белок синтезируется преимущественно в гепатоцитах, его синтез инициируется антигенами, иммунными комплексами, бактериями, грибами, при травме (через 4-6 ч после повреждения). Может синтезироваться эндотелиоцитами артерий. В плазме <0,01 г/л. Белок острой фазы (1 группа). Способен связывать микроорганизмы, токсины, частицы поврежденных тканей, препятствуя тем самым их распространению. Эти комплексы активируют комплемент по классическому пути, стимулируя процессы фагоцитоза и элиминации вредных продуктов. С-реактивный белок может взаимодействовать с Т-лимфоцитами, фагоцитами и тромбоцитами, регулируя их функции в условиях воспаления. Обладает антигепариновой активностью, при повышении концентрации ингибирует агрегацию тромбоцитов. СРБ — это маркер скорости прогрессирования атеросклероза. Определяют для диагностики миокардитов, воспалительных заболеваний клапанов сердца, воспалительные заболевания различных органов.

Диспротеинемия за счет β-глобулиной фракции может возникать при 1). некоторых дислипопротеинемиях; 2). воспалении, т.к. в этой фракции содержатся белки острой фазы; 3). При нарушении свертывающей системы крови.

V. γ-Глобулины

Синтезируются функционально активными В-лимфоцитами (плазмоцитами). У взрослого человека 107 клонов В-лимфоцитов которые синтезируют 107 видов γ-глобулинов. γ-Глобулины гликопротеины, состоят 2 тяжелых (440 АК) и 2 легких (220 АК) полипептидных цепей различной конфигурации, которые соединяются между собой дисульфидными мостиками. Антитела гетерогенны, отдельные составные части полипептидов кодируются разными генами, с различной способностью к мутированию.

Все γ-глобулины разделены на 5 классов G,A,M,D,E. В каждом классе выделяют несколько подклассов.

Диспротеинемия за счет γ-глобулиной фракции может возникать при 1). Иммунодефицитом состоянии; 3). Инфекционных процессах. 2). Нефротическом синдроме.

Альбумин — Albumin

Эта статья о классе белков. Для вещества иногда называют белковины см яичного белка . Для конкретных альбуминов , найденных в позвоночных кровотоках см сывороточный альбумин . Для использования в других целях, см альбумин (значения) .

сооружения

RCSB PDB ; PDBe ; PDBj

краткое описание структуры

Сывороточный альбумин семьи
Структура сывороточного альбумина.
Идентификаторы
Условное обозначение Сывороточный альбумин
Pfam PF00273
Pfam клан CL0282
InterPro IPR014760
УМНЫЙ SM00103
PROSITE PS51438
СКОП 1ao6
СУПЕРСЕМЕЙСТВА 1ao6
Доступные белковые структуры: Pfam PDB PDBsum

В альбуминах ( / æ л б J ʊ м ɪ п / ; формируется из латыни : альбумины «(яйцо) белое, сухой яичный белок») представляют собой семейство из глобулярных белков , наиболее распространенные из которых являются сывороточными альбуминами . Все белки альбумина семейства водо- растворимы , умеренно растворим в концентрированных растворах солей, и опыт тепловой денатурации . Альбумины обычно встречаются в плазме крови и отличаются от других белков крови , в том , что они не гликозилированных . Вещества , содержащие альбумины, такие как яичный белок , называются альбуминоиды .

Ряд кровеносных транспортных белков эволюционно связаны между собой , в том числе сывороточного альбумина, альфа-фетопротеина , витамин D-связывающего белка и afamin .

Альбумин связывается с рецептором клеточной поверхности albondin .

Уровень альбумина в крови определяется с помощью биохимического анализа. Завышенные или заниженные показатели вещества, получаемого путем фракционирования, свидетельствуют о патологическом процессе в организме.

Альбумин или белковые фракции — наиболее часто встречающиеся исследуемые показатели, ведь вещество отражает, насколько полноценно работает печень по синтезу белков.

Интересный факт: в течение 2 суток печень продуцирует 15 грамм альбумина, приносящего пользу до 20 дней.

Альбумин — что это такое в биохимическом анализе крови?

Альбумин — основной белок в крови, составляющий более половины (от 50 до 65%) от общего количества плазмы. Синтезируется печенью человека и располагается в периферийной крови, лимфе, спинномозговой и интерстициальной жидкости. Жизненный период альбумина длится 15-20 суток. Белковое соединение низкомолекулярно, хотя фракция белков плазмы крови резервирует более 600 разновидностей аминокислот.

По результатам биохимического анализа крови и содержанию в кровяной сыворотке альбумина врач диагностирует работу почек и печени. Снижение концентрации белкового соединения указывает на наличие ревматизма и опухолей злокачественного характера.

На картинке: молекулярная структура сывороточного альбумина человека

Альбумины — важнейшие элементы в кровяной сыворотке, благодаря которым осуществляется полноценная деятельность организма.

Белки циркулируют с кровотоком и выполняют следующие функции:

  • наиважнейшая функция белковой фракции — связь и транспортировка различных веществ — гормонов, кислот, жиров, билирубина, кальция, соединения тканей.
  • Отвечает за поддержание давления в плазме крови, благодаря чему жидкость не вызывает отеков, не проникает в соединительную и мышечную ткань.
  • Резервное назначение — сохранение элементов белка. Молекулы альбумина отвечают за сохранность аминокислот, необходимых для правильного функционирования организма. Во время длительного голодания запасы аминокислот истощаются.

Внимание! Не игнорируйте врачебные рекомендации относительно сдачи биохимического анализа. Благодаря биохимии крови диагностируются патологии, связанные с колебаниями альбумина. Своевременная сдача анализа способствует предотвращению развития патологии и назначению эффективного лечения.

Альбумин: норма в крови

Нормы альбуминовой фракции в крови колеблются в пределах 35 -33 г / л, это намного больше содержания гамма-глобулина (8,0 — 12,0 — 17,0 г / л) и фибриногена (2,0 — 4,0 г / л), а в кровяной сыворотке фибриноген заметить затруднительно.

Нормы белка установлены в зависимости от возрастной категории людей. При сдаче анализа нормальный уровень в плазме у мужчины и женщины одинаковый, поэтому врач опирается на норму альбумина, исходя из возраста пациента.

Изображено: доли белков в крови человека

Ниже представлены нормы крови в зависимости от возрастной категории пациентов:

  1. Малыши с рождения до 3 лет — 25 — 50 г / л;
  2. Дети с 3 до 14 лет — 38 — 54 г / л;
  3. 14 — 60 лет — 33 — 55 г / л;
  4. Пожилые люди старше 60 лет — 34 — 48 г / л.

Стоит отметить, что: у людей зрелого возраста замечается понижение уровня альбумина в крови.

Таблица норм по возрастам

Норма альбумина в крови у женщин

Исследуя биохимический анализ крови беременной женщины, замечается снижение концентрации белка в плазме. Норма содержания альбумина во время вынашивания ребенка, в период лактации составляет 30 -34 г / л.

После родов и по окончании грудного вскармливания уровень белкового соединения в женском организме нормализуется до привычных значений.

Важная информация! Повышение или понижение альбумина обусловлено внешними и внутренними факторами и указывает на патогенный процесс в организме представительницы женского пола.

Иногда недостаток белка вызван физиологическими особенностями, ведь белки выделяются в организм будущей мамы и поступают к плоду. Сбалансированное питание, полноценный отдых способствуют нормализации альбумина у беременной.

Норма альбумина в крови у мужчин

Нормальный уровень альбумина у представителей мужского пола средних лет составляет 33 — 55 г/ л.

Норма альбумина у детей

Детские показатели также зависят от возраста и чем младше ребенок, тем ниже содержание альбумина в крови:

У юношей и девушек старше 21 года концентрация белкового соединения в крови варьируется в пределах 40,2 — 50,6 г/ л.

Внимание! Референтные значения в анализе, сдаваемом в разных лабораториях, различны. При сомнениях в результате проведения биохимического теста предлагается пересдать кровь в другом медицинском учреждении.

Норма белковых фракций в сыворотке крови

Если альбумин повышен в крови — что это значит?

Если по результатам биохимии заметно повышение уровня альбумина, констатируется гиперальбуминемия, которая свидетельствует чаще всего о дегидратации (обезвоживании) организма.

Частые приступы рвоты, длительная диарея способствуют патологическому уменьшению жидкости в организме. Это становится причиной загустения крови и отрицательно сказывается на состоянии здоровья.

Другая причина повышенного уровня белка — сильное переутомление.

Повышенный уровень альбумина диагностируется редко.

Но при установке гиперальбуминемии диагностируются следующие заболевания:

  • поражение желудочно-кишечного тракта холерным вибрионом;
  • инфекционные заболевания;
  • кишечная непроходимость;
  • системная красная волчанка;
  • плазмоцитома;
  • ревматоидный артрит;
  • пиелонефрит;
  • сахарный диабет;
  • гепатит, цирроз печени;
  • химические, термические или лучевые повреждения кожи;
  • длительный прием сильнодействующих лекарственных препаратов — глюкокортикостероидов или бромсульфалеина.

Для понижения белка рекомендовано придерживаться определенных немедикаментозных способов:

  • придерживание диеты с употреблением низкокалорийной пищи, избегать продуктов с высоким содержанием белков и углеводов, сделать акцент на вареной, тушеной, пареной еде с исключением жареных, соленых, острых блюд;
  • отказаться от употребления спиртных напитков, так как пораженная алкоголем почка не способна производить полноценный синтез и абсорбцию белков;
  • прекратить курить — у заядлых курильщиков повышается риск развития гипертонии, что влияет на чрезмерное содержание альбумина в крови. Специалисты советуют постепенно бросать курить, иначе вероятно осложнение состояния;
  • употреблять большое количество жидкости — не менее 2 литров в день во избежание обезвоживания и образования тромбов.

При отсутствии улучшений в анализе врач назначает применение медикаментов с использованием препаратов группы ингибиторов или лекарств, ускоряющих регуляцию синтеза холестерина в организме.

Низкий альбумин: причины

При понижении содержания альбумина и достижении 25 — 30 г / л констатируется гипоальбуминемия.

Сниженная концентрация белка свидетельствует о таких состояниях как:

  • злокачественный процесс в организме;
  • воспалительное заболевание почек — диабетическая нефропатия, нефротический синдром;
  • болезни пищеварительной системы;
  • лейкемия, сепсис крови;
  • дисфункции сердечно-сосудистой системы;
  • функциональные нарушения печени — атрофия, цирроз, гепатит;
  • поражение соединительной ткани;
  • наличие сильных травм, ожогов;
  • чрезмерное содержание воды в организме;
  • отек легких;
  • сильные кровопотери, переливание кровезаменителей;
  • генетические патологии, вследствие которых уровень альбумина снижается;
  • длительное голодание, вызванное придерживанием низкобелковой и несбалансированной диет.

Другие причины, из-за которых уровень альбумина снижается:

  • прием некоторых медикаментов, особенно при передозировке;
  • злоупотребление алкоголем и табакокурением.

При повышенном уровне альбумина не поддавайтесь панике и не ищите у себя заболевания.

Пониженные показатели белка в биохимическом анализе появляются вследствие приема эстрогеносодержащих препаратов, голодания и употребления глюкокортикостероидов.

После получения результатов обратитесь к врачу для назначения дополнительных анализов.

Как повысить альбумин в крови?

Наиболее легкий способ повышения концентрации альбумина — ежедневное употребление продуктов с большим содержанием белков, жиров и клетчатки:

  • яйца;
  • молочные и кисломолочные продукты;
  • курятина;
  • овсянка;
  • рыба, морепродукты;
  • орехи и липиды;
  • фрукты и овощи.

Питательный режим желательно согласовать с лечащим врачом.

Гипоальбуминемия часто связана с неправильной работой печени, поэтому врачи советуют исключить из рациона:

  • соленое, копченое, жареное, острое;
  • алкоголь.

Также важно пролечить инфекции, начать борьбу с ожирением, не злоупотреблять медикаментозными препаратами без назначения специалиста.

Другой метод повышения содержания белка — употребление печеночного чая. Травяной сбор способствует нормализации работы печени, очищает орган от шлаков и токсинов, улучшая общее состояние больного.

Напиток имеет минимум противопоказаний за исключением индивидуальной непереносимости и наличия камней в желчном пузыре, но перед применением желательно проконсультироваться с лечащим врачом.

На фото: печеночный фито-чай

При гипоальбуминемии назначают препарат Альбумин. Лекарство вводится внутривенным струйным и капельным вливанием. Дозировка зависит от индивидуальных показаний, возраста и положения больного — иногда Альбумин применяется для лечения беременных женщин.

На фото: препарат Альбумин человеческий, 20%, 50 мл.

Справка! Медикамент обладает противопоказаниями и рядом побочных действий, поэтому нельзя заниматься самолечением.

Подготовка к сдаче анализа

Биохимический анализ крови производится натощак в утренние часы. За 12 часов до забора крови из вены рекомендуется исключить из рациона жареную, соленую, копченую пищу.

Желательно избегать стрессовых ситуаций, перенапряжений и занятий спортом.

Обратите внимание! Если заниматься перед сдачей анализа активными видами деятельности, спортом — это дает ложный результат или способствует повышению уровня альбумина.

Характеристика основных белковых фракций

Альбумины. На долю альбуминов приходится более половины (55–60%) белков плазмы крови человека. Мол. масса альбумина около 70000. Сывороточные альбумины сравнительно быстро обновляются (период полураспада альбуминов человека 7 дней).

Благодаря высокой гидрофильности, особенно в связи с относительно небольшим размером молекул и значительной концентрацией в сыворотке, альбумины играют важную роль в поддержании онкотического давления крови. Известно, что концентрация альбуминов в сыворотке ниже 30 г/л вызывает значительные изменения онкотического давления крови, что приводит к возникновению отеков. Альбумины выполняют важную функцию транспорта многих биологически активных веществ (в частности, гормонов). Они способны связываться с холестерином, желчными пигментами. Значительная часть кальция в сыворотке крови также связана с альбуминами.

При электрофорезе в крахмальном геле фракция альбуминов у некоторых людей иногда делится на две (альбумин А и альбумин В), т.е. у таких людей имеется два независимых генетических локуса, контролирующих синтез альбуминов. Добавочная фракция (альбумин В) отличается от обычного сывороточного альбумина тем, что молекулы этого белка содержат два остатка дикарбоновых аминокислот или более, замещающих в полипептидной цепи обычного альбумина остатки тирозина или цистеина. Существуют и другие редкие варианты альбумина (альбумин Ридинг, альбумин Джент, альбумин Маки). Наследование полиморфизма альбуминов происходит по аутосомному кодоминантному типу и наблюдается в нескольких поколениях.

Помимо наследственного полиморфизма альбуминов, встречается преходящая бисальбуминемия, которую иногда принимают за врожденную. Описано появление быстрого компонента альбумина у больных, получавших большие дозы пенициллина. После отмены пенициллина этот компонент вскоре исчезал из крови. Существует предположение, что повышение электрофоретической подвижности фракции альбумин–антибиотик связано с увеличением отрицательного заряда за счет СООН-групп пенициллина.

Рис. 17.2. Строение молекулы иммуноглобулинов (схема). Объяснения в тексте.

Глобулины. Сывороточные глобулины при высаливании нейтральными солями можно разделить на 2 фракции – эуглобулины и псевдоглобулины. Фракция эуглобулинов в основном состоит из γ-глобулинов, а фракция псевдоглобулинов включает α-, β- и γ-глобулины, которые при электрофорезе, особенно в крахмальном или полиакриламидном геле, способны разделяться на ряд подфракций. α- и β-Глобулиновые фракции содержат липопротеины, а также белки, связанные с металлами. Большая часть антител, содержащихся в сыворотке, находится во фракции γ-глобулинов. При снижении уровня белков этой фракции резко понижаются защитные силы организма.

Иммуноглобулины, или антитела , синтезируются В-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Известно 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgE, при этом IgG, IgA и IgM – основные классы; IgD и IgE – минорные классы иммуноглобулинов плазмы человека. Молекула иммуноглобулина состоит из двух идентичных пар полипептидных цепей. Каждая пара в свою очередь состоит из двух разных цепей: легкой (L) и тяжелой (Н). Иными словами, молекула иммуноглобулинов состоит из двух легких (L) цепей (мол. масса 23000) и двух тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000–75000), образующих тетрамер (L2H2) при помощи дисульфидных связей (рис. 17.2). Каждая цепь разделена (может быть, несколько условно) на специфические домены, или участки, имеющие определенное структурное и функциональное значение. Половину легкой цепи, включающую карбоксильный конец, называют константной областью (CL), a N-концевую половину легкой цепи – вариабельной областью (VL).

Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (VH), остальная часть ее – это константные области (СН1, СН2, СН3). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. VH- и УL-доменами. У высших позвоночных имеются все 5 классов антител (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM), каждый со своим классом Н-цепей: α, δ, ε, γ и μ соответственно. Молекулы IgA содержат α-цепи, молекулы IgG – γ-цепи и т.д. Кроме того, имеется ряд подклассов иммуноглобулинов IgG и IgA. Например, у человека существует 4 подкласса IgG: IgG1, IgG2, IgG3и IgG4, содержащих тяжелые цепи γ1, γ2, γ3и γ4соответственно. Разные Н-цепи придают шарнирным участкам и «хвостовым» областям антител различную конформацию и определяют характерные свойства каждого класса и подкласса (подробнее см. руководства по иммунологии).

В клинической практике встречаются состояния, характеризующиеся изменением как общего количества белков плазмы крови, так и процентного соотношения отдельных белковых фракций.

Гиперпротеинемия – увеличение общего содержания белков плазмы. Диарея у детей, рвота при непроходимости верхнего отдела тонкой кишки, обширные ожоги могут способствовать повышению концентрации белков в плазме крови. Иными словами, потеря воды организмом, а следовательно, и плазмой приводит к повышению концентрации белка в крови (относительная гиперпротеинемия).

При ряде патологических состояний может наблюдаться абсолютная гиперпротеинемия, обусловленная увеличением уровня γ-глобулинов: например, гиперпротеинемия в результате инфекционного или токсического раздражения системы макрофагов; гиперпротеинемия при миеломной болезни. В сыворотке крови больных миеломной болезнью обнаруживаются специфические «миеломные» белки. Появление в плазме крови белков, не существующих в нормальных условиях, принято называть парапротеине-мией. Нередко при этом заболевании содержание белков в плазме достигает 100–160 г/л.

Иногда при миеломной болезни аномальные белки плазмы преодолевают почечный барьер и появляются в моче. Эти белки, представляющие собой легкие цепи иммуноглобулинов, получили название белков Бенс-Джонса. Явления парапротеинемии можно наблюдать и при макроглобу-линемии Вальденстрема. Для болезни Вальденстрема характерно появление в плазме крови белков с большой молекулярной массой (1000000– 1600000); содержание макроглобулинов может достигать 80% от общего количества белка, составляющего в этом случае 150–160 г/л.

Гипопротеинемия, или уменьшение общего количества белка в плазме крови, наблюдается главным образом при снижении уровня альбуминов. Выраженная гипопротеинемия – постоянный и патогенетически важный симптом нефротического синдрома. Содержание общего белка снижается до 30–40 г/л. Гипопротеинемия наблюдается также при поражении печеночных клеток (острая атрофия печени, токсический гепатит и др.). Кроме того, гипопротеинемия может возникнуть при резко увеличенной проницаемости стенок капилляров, при белковой недостаточности (поражение пищеварительного тракта, карцинома и др.). Следовательно, можно считать, что гиперпротеинемия, как правило, связана с гиперглобулинемией, а гипопро-теинемия – с гипоальбуминемией.

При многих заболеваниях очень часто изменяется процентное соотношение отдельных белковых фракций, хотя общее содержание белка в сыворотке крови остается в пределах нормы. Такое состояние носит название «диспротеинемия». На рис. 17.3 схематично представлен характер изменения белковых фракций сыворотки крови при ряде заболеваний без учета формы и стадии болезни.

Рис. 17.3. Изменения электрофореграммы белков сыворотки крови при некоторых заболеваниях (по Эммриху).

В течении многих болезней, связанных с общим воспалением (инфекционные заболевания, ревматизм и т.д.), отмечается несколько стадий, что, несомненно, сказывается и на белковом спектре крови.

Как отмечалось, α- и β-глобулиновые фракции белков сыворотки крови содержат липопротеины и гликопротеины. В состав углеводной части гликопротеинов крови входят в основном следующие моносахариды и их производные: галактоза, манноза, рамноза, глюкозамин, галактозамин, нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты). Соотношение этих углеводных компонентов в отдельных гликопротеинах сыворотки крови различно. Чаще всего в осуществлении связи между белковой и углеводной частями молекулы гликопротеинов принимают участие аспа-рагиновая кислота (ее карбоксил) и глюкозамин. Несколько реже встречается связь между гидроксилом треонина или серина и гексозаминами или гексозами.

Нейраминовая кислота и ее производные (сиаловые кислоты) – наиболее лабильные и активные компоненты гликопротеинов. Они занимают конечное положение в углеводной цепочке молекулы гликопротеинов и во многом определяют свойства данного гликопротеина.

Гликопротеины имеются почти во всех белковых фракциях сыворотки крови. При электрофорезе на бумаге гликопротеины в большом количестве выявляются в α1- и α2-фракциях глобулинов. Гликопротеины, связанные с α-глобулиновыми фракциями, содержат небольшое количество фруктозы, а гликопротеины, выявляемые в составе β- и особенно γ-глобулиновых фракций, содержат фруктозу в значительном количестве.

Повышенное содержание гликопротеинов в плазме или сыворотке крови наблюдается при туберкулезе, плевритах, пневмониях, остром ревматизме, гломерулонефритах, нефротическом синдроме, диабете, инфаркте миокарда, подагре, а также при остром и хроническом лейкозах, миеломе, лимфосаркоме и некоторых других болезнях. У больного ревматизмом увеличение содержания гликопротеинов в сыворотке соответствует тяжести заболевания. Это объясняется, по мнению ряда исследователей, деполимеризацией основного вещества соединительной ткани, что приводит к поступлению гликопротеинов в кровь.

Предыдущая страница | Следующая страница
СОДЕРЖАНИЕ

Функции альбумина

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *