Амилаза — что это такое: уровень фермента в крови и моче

Процесс пищеварения представляет собой механическую и химическую обработку пищи. Сложные органические вещества, которые человек получает с продуктами питания, расщепляются до простых составляющих. Эти биохимические реакции проходят с участием пищеварительных ферментов, которые являются катализаторами. Фермент амилаза обеспечивает расщепление сложных углеводов. Его название происходит от «amilon», что при переводе с греческого означает «крахмал».

Функции амилазы

Расщепление углеводов происходит в ротовой полости и двенадцатиперстной кишке. Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет полисахариды до олигосахаридов, а затем до моносахаридов. Другими словами, под действием активного вещества сложные углеводы (например, крахмал) распадаются на простые составляющие (например, до глюкозы). Небольшое количество вещества вырабатывается слюнными железами, кишечником, печенью, почками, легкими, жировой тканью, маточными трубами. Поджелудочная секретирует основное количество фермента.

Молекулы полисахаридов имеют сложную структуру, плохо всасываются тонким кишечником. Процесс переваривания сложных углеводов (полисахаридов) под действием амилазы начинается уже при попадании пищи в рот, поэтому крахмалистые продукты (картофель, рис, хлеб) необходимо тщательно пережевывать, чтобы хорошо смочить слюной. Это значительно облегчает их переваривание начальным отделом тонкого кишечника. Под действием амилазы метаболизм сложных углеводов ускоряется, улучшается их усвоение.

Фермент имеет несколько названий – α-амилаза, диастаза, панкреатическая. Существуют разновидности: альфа, бета, гамма. Организм человека синтезирует только альфа-амилазу. Это общий показатель пищеварительного фермента. От него отличают панкреатическую амилазу. Она вырабатывается поджелудочной железой, которая относится к железам внутренней секреции. Ее гормоны и ферменты попадают не только в кишечник, но и в кровь. Биохимический анализ крови (или мочи) определяет два показателя: панкреатическую и α-амилазу.

Анализ на α-амилазу

Нарушение обменных процессов, воспаления разного происхождения вызывают изменения состава крови. Амилаза крови преимущественно определяется при подозрениях на острый или хронический панкреатит (воспаление поджелудочной). Приступы заболевания сопровождаются болью вокруг пупка, тошнотой, позывами на рвоту, повышением температуры. Отклонения от норм уровня фермента вызывают опухоли, камни в протоках поджелудочной железы.

Показатели фермента нарушаются при сахарном диабете, гепатитах, эпидемическом паротите (свинке), воспалительном процессе брюшной полости (или перитоните) Для биохимического анализа утром на тощий желудок делается забор венозной крови. Для получения достоверных результатов накануне нельзя употреблять острую и жирную пищу, алкоголь. Необходимо исключить физические и эмоциональные перегрузки.

При нормальном пищеварении жидкая часть крови содержит около 60% альфа-амилазы и 40% панкреатической. На активность фермента влияет время суток. Ночью амилаза менее активна, поэтому у любителей ночного приема пищи велик риск развития панкреатита. Для диагностики патологий определяющее значение имеет определение уровня фермента в плазме и сыворотке крови. Почками выделяется панкреатическая амилаза, поэтому с помощью анализа выявляют проявления панкреатита на поздних стадиях.

Венозная кровь для проведения исследования отправляется в лабораторию в течение часа. Для определения­ ферментного уровня недопустимо длительное простаивание взятого материала. При отсутствии условий для проведения анализа после отделения сгустка сыворотка замораживается и тестируется позже. Методики определения фермента отличаются и зависят от используемого реактива, поэтому бланк анализа содержит информацию об установленных показателях и допустимых нормах.

Диагностическое значение имеет динамика уровня фермента. На определенных стадиях заболевания количество фермента за 6-12 часов может увеличиться в 30 раз. После острого состояния показатели нормализуются за 2-6 суток. В случае если за 5 дней ферментные показатели остаются высокими, говорят о прогрессировании воспалительного процесса и высоком риске развития тотального панкреонекроза.

Норма амилазы

Биохимический анализ крови на содержание фермента выполняет любая биохимическая лаборатория. Он показывает содержание условных единиц пищеварительного фермента в 1 литре крови. Концентрация вещества зависит от возраста пациента. Норма фермента в крови не зависит от половой принадлежности:

Возраст

Содержание альфа-амилазы в ед./л

Дети до 2-х лет

Дети от 2-х лет и взрослые пациенты

Пациенты после 70 лет

Содержание панкреатической амилазы исчисляется из расчета на 1 мл. Для нее принимается самая допустимая величина (в отличие от альфа-амилазы, для которой указан диапазон значений). Нормальными считаются показатели:

Возраст

Содержание панкреатической амилазы в ед./л

Дети до 6 месяцев

Дети от 6 месяцев до 1 года

Дети от 1 года и взрослые пациенты

Альфа-амилаза понижена в крови

Стремление концентрации амилазы к нулевому значению – нормальное состояние. Это показатель того, что пищеварительная железа способна контролировать уровень активного вещества. На практике содержание пищеварительного фермента никогда не бывает нулевым, и он всегда определяется в анализе крови. При значениях ниже установленной минимальной границы, говорят о снижении ферментной активности клеток поджелудочной.

Причины

Пониженное содержание α-амилазы связано с серьезными заболеваниями и патологическими состояниями. Отклонение от нормы вызывают:

  • Тотальный панкреонекроз. Патология характеризуется самоперевариванием поджелудочной железы.
  • Онкология 4 стадии. Нормальная ткань поджелудочной железы замещается злокачественным новообразованием.
  • Муковисцидоз. Наследственное заболевание, при котором поражаются железы внешней секреции.
  • Операции. При оперативном вмешательстве удалена большая часть поджелудочной железы.

Альфа-амилаза повышена

Незначительные отклонения от показателей нормального диапазона значений при стабильном самочувствии не являются свидетельством патологических процессов. При увеличении показателей вдвое и более имеют место поражения поджелудочной железы и близлежащих органов. В результате большое количество пищеварительного фермента попадет в системный кровоток.

Причины увеличения (происходит чаще, чем снижение) количества пищеварительного фермента следующие:

  • Чрезмерная секреция поджелудочного (или панкреатического) сока.
  • Затрудненный отток панкреатического сока в двенадцатиперстную кишку.
  • Повышенный выход пищеварительных ферментов в результате усиления кровотока, вызванного воспалением поджелудочной железы и близлежащих органов.
  • Травма тканей поджелудочной железы.
  • Панкреонекроз.
  • Острый и хронический панкреатит.
  • Опухоли поджелудочной железы.
  • Желчнокаменная болезнь.
  • Эпидемический паротит.

Уровень в моче

Диастаза – это амилаза, которую определяют в анализе мочи. В ней концентрация пищеварительного фермента выше. Нормальным уровнем для взрослых считается 10-125 ед/л, для детей 10-64. Для достоверности результатов накануне необходимо воздержаться от соленой и острой пищи, алкоголя, продуктов, которые меняют цвет мочи (свекла, морковь). Результаты искажают наркотические анальгетики, оральные контрацептивы, ибупрофен, кортикостероиды.

Анализ на диастазу назначают при сильных болях в животе и спине на фоне отсутствия аппетита, частой рвоты, повышенной температуры. Все патологические состояния и заболевания, которые вызывают повышение фермента в крови, автоматически вызывают повышение диастазы. Среди них:

  • панкреатит;
  • панкреонекроз;
  • злокачественные опухоли поджелудочной железы;
  • желчнокаменная болезнь любой формы;
  • гепатиты;
  • неправильное питание;
  • злоупотребление алкоголем;
  • аппендицит;
  • холецистит (воспаление желчного пузыря);
  • прободная язва.
  • беременность внематочная.

Показатели фермента в крови и моче связаны, но при острых состояниях определение диастазы не назначают. Существует разрыв во времени между изменениями уровня фермента в крови и выделение его почками. По этой причине определение фермента в моче используют как вспомогательное средство для диагностирования панкреатита и других патологий органов пищеварения.

Видео

О чем говорят анализы крови Смотреть видео

Внимание! Информация, представленная в статье, носит ознакомительный характер. Материалы статьи не призывают к самостоятельному лечению. Только квалифицированный врач может поставить диагноз и дать рекомендации по лечению, исходя из индивидуальных особенностей конкретного пациента. Нашли в тексте ошибку? Выделите её, нажмите Ctrl + Enter и мы всё исправим! Понравилась статья? Реклама на сайте

Амилаза в биохимическом анализе крови

Желудочно-кишечный тракт человека работает слаженно и гармонично благодаря целому ряду присутствующих в нем пищеварительных ферментов. Почетное место среди них занимает энзим амилаза. В литературе можно встретить синонимы этого термина — общая амилаза, амилаза сыворотки крови и др.

Что такое амилаза в биохимическом анализе крови

Обмен амилазы

Амилаза является пищеварительным ферментом и бывает трех типов — альфа, бета и гамма. У человека присутствует альфа и гамма тип амилазы. Диагностическую значимость имеет альфа-амилаза, так как повышение ее уровня в циркулирующей крови указывает на ряд заболеваний. Альфа-амилаза представлена панкреатической и слюнной амилазой.

Панкреатическая амилаза является Р-типом и входит в состав панкреатического сока, слюнная амилаза является S-типом и входит в секрет слюнных желез. Амилаза является кальций/хлор-зависимым ферментом и активируется в присутствии ионов кальция и хлора.

Слюнной и панкреатической амилазам присущи свои функции. Первой в процесс пищеварения включается слюнная амилаза. Поступающие с пищей углеводы уже в ротовой полости частично подвергаются ее обработке. Далее пища поступает в желудок и двенадцатиперстную кишку, где встречается с панкреатической амилазой. По сути, слюнная амилаза подготавливает пищевой комок к панкреатической амилазе. В тонком кишечнике происходит основной процесс расщепления углеводов.

Функции альфа-амилазы — расщепление полисахаридов (крахмала, гликогена, инулина) до олигосахаридов. Почему именно в тонком кишечнике происходит основной процесс переваривания углеводов? Ответ прост: именно здесь есть все оптимальные условия для этого процесса, а именно: слабая щелочная среда и дополнительные пищеварительные ферменты, разъединяющие углеводные связи.

У деток активность амилазы низкая, так как все необходимы готовые «строительные материалы» они получают с молоком матери. С двух месяцев активность фермента начинает повышаться и достигает уровня таковой у взрослого к концу первого года, так как в пищевой рацион крохи вводятся прикормы. Выводится фермент из организма через почки с мочой (через мочевыделительную систему).

Виды амилазы

Функция альфа-амилазы — расщепление углеводов

Несмотря на то, что клинический и диагностический интерес связан с альфа-амилазой, коснемся всех существующих типов этого энзима.

  • Альфа амилаза — фермент, который делится на два вида — секретируемую и несекретируемую амилазу. Проще говоря, первый вид циркулирует в организме, так как выделяется в кровь. Поэтому уровень фермента можно измерить в крови. Второй вид является внутриклеточным и не выходит в кровоток. Внутриклеточная амилаза помогает расщеплять полисахариды до декстринов. Секретируемая амилаза представлена двумя типами. 40 процентов циркулирующего в крови фермента выделяется клетками поджелудочной железы. 60 процентов составляет слюнная амилаза. Кроме панкреатической и слюнной желез, фермент секретируется слизистой тонкого и толстого кишечника, яичниками, маточными трубами, печенью.
  • Бета тип — фермент, который встречается у растений, грибов и бактерий. Благодаря ему плодовый крахмал расщепляется на сахар, и этим объясняется сладкий вкус спелых плодов. Хотя этот тип не имеет прямого отношения к физиологии человека, он широко изучается в научноклинических лабораториях. Фермент, участвующий в обмене полисахаридов, помогает получить ценную информацию в изучении гликогенозов. Данная группа включает наследственные заболевания, в основе которых лежит нарушение функционирования ферментов, участвующих в синтезе и расщеплении гликогена.
  • Гамма тип — глюкоамилаза. Данный вид амилазы полностью расщепляет гликоген и крахмал до глюкозы. Гамма-амилаза присутствует в организме человека и представлена двумя типами: кислой и нейтральной амилазой. Кислая локализуется в лизосомах, нейтральная — в микросомах и гиалоплазме клеток. Способность гамма-амилазы расщеплять гликоген позволяет ее использовать в лечении гликогенозов. Введение данного фермента в организм приводит к важному терапевтическому эффекту — уменьшению количества гликогена в жизненно важных органах — печени, сердце и др.

Показания к проведению теста

Показание для проведения теста — «острый живот»

Концентрация уровня амилазы возрастает или падает при патологических изменениях в поджелудочной, слюнной железах, кишечнике, печени, желудке. Так как фермент выводится почками, то параллельно с кровью пациенту рекомендуется сдавать анализ мочи. Пациент может быть направлен на забор крови для определения уровня амилазы в следующих случаях:

  • дифференциальная диагностика боли в животе;
  • острый и хронический панкреатит;
  • камни в панкреатических протоках;
  • новообразования протоков;
  • кисты поджелудочной железы;
  • воспаление околоушной слюнной железы — паротит;
  • острый перитонит;
  • сахарный диабет;
  • воспаление желчного пузыря (холецистит);
  • почечная недостаточность;
  • кишечная непроходимость;
  • пониженная выработка амилазы в организме;
  • рак яичников;
  • рак легких;
  • хронический алкоголизм;
  • прободная язва желудка;
  • разрыв аневризмы аорты;
  • инфаркт миокарда;
  • тиреотоксикоз;
  • отравление опиатами;
  • эктопическая беременность.

Подготовка к тесту

Пациенту необходимо быть подготовленным к тесту

Для определения уровня амилазы производится забор венозной крови. Исследование проводится натощак. Как и при большинстве лабораторных тестов, пациент должен быть минимально подготовлен к исследованию. Подготовка не требует особых усилий и времени. Важно помнить следующее:

  • никакого алкоголя;
  • исключить жареную и острую пищу накануне;
  • с утра нельзя пить чай и кофе, допускается обычная питьевая вода;
  • не рекомендовано проводить забор крови сразу после некоторых диагностических процедур — флюорографии, рентгенографии, ультразвукового исследования, физиотерапевтических процедур;
  • никаких лекарств в день сдачи теста. Особенно важно отменить следующие: каптоприл, фуросемид, ибупрофен, оральные контрацептивы, кортикостероиды, наркотические анальгетики;
  • нельзя курить перед тестом;
  • исключить утренние занятия спортом;
  • отменить накануне баню и сауну;
  • 15-тиминутный отдых перед процедурой.

Изменение уровня амилазы наблюдается в первые 12 часов

Повышение активности амилазы наблюдается в первые 12 часов. Важный момент состоит в том, что амилаза не имеет своего «золотого стандарта». Концентрация ее в крови может значительно колебаться в течение суток. Каждая лаборатория имеет свои показатели в зависимости от того, какими диагностическими методами проводится определение концентрации фермента. Нормальными значениями амилазы в крови у лиц младше 50 лет являются следующие:

  • Общая альфа-амилаза — в сыворотке или плазме крови до 100 единиц на литр;
  • Панкреатическая амилаза — в сыворотке или плазме крови до 53 единиц на литр.

После 50-летнего рубежа диапазон допустимых значений — от 25 до 120 единиц на литр.

У детей первого года жизни лабораторные показатели отличаются. Диапазон нормальных значений — от 5 до 65 единиц на литр.

Амилаза при беременности

Уровень амилазы возрастает при внематочной беременности

Отдельно стоит вопрос об уровне альфа-амилазы при внематочной (эктопической) беременности. Если плодное яйцо прикрепилось к эндометрию в матке, тогда уровень амилазы не отличается от таковых до беременности. Повышение или понижение концентрации показателя может иметь место при вышеперечисленных состояниях. Если произошла имплантация плодного яйца в маточной трубе или яичнике, то уровень показателя возрастает примерно в 8 раз. Это связано с тем, что маточные трубы и яичники начинают активно секретировать данный фермент.

Амилаза в крови

Амилаза (другие названия – альфа-амилаза, диастаза, панкреатическая амилаза) это биологически активное вещество, участвующее в процессе метаболизма углеводов. В организме человека большая ее часть вырабатывается поджелудочной железой, меньшая – слюнными железами.

В организме человека синтезируется только альфа-амилаза, которая является пищеварительным ферментом.

Показания к анализу

Несмотря на то, что амилаза крови отражает изменения, характерные для многих обменных и воспалительных заболеваний (сахарный диабет, гепатиты, эпидемический паротит и другие), основным показанием к анализу является подозрение на острый или хронический панкреатит.

Для определения уровня амилазы крови используется биохимический анализ крови из вены. Забор крови производится утром натощак (накануне перед сдачей анализа следует избегать употребления острой и жирной пищи).

Норма амилазы в крови

Так как поджелудочная железа является железой смешанной секреции (выделяет гормоны и ферменты как в просвет кишечника, так и в кровь), амилазу, выработанную в ней принято отличать от общей альфа-амилазы и называть панкреатической амилазой. Соответственно, в биохимическом анализе крови (или мочи, который также используется с целью определения уровня амилазы в организме) выделяют два показателя амилазы: альфа-амилазу и панкреатическую амилазу.

Альфа-амилаза

Для альфа-амилазы (представляющей из себя суммарное количество всей амилазы в организме) нормальными считают значения*:

  • дети до 2-х лет: 5 — 65 Ед/л;
  • 2 года – 70 лет: 25 — 125 Ед/л;
  • старше 70 лет: 20 — 160 Ед/л.

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Панкреатическая амилаза

В альфа-амилазу входит панкреатическая амилаза, количество которой также измеряется. Нормальным количеством панкреатической амилазы считают*:

  • дети до 6 мес.:
  • дети 6 — 12 мес.:
  • все старше 1 года:

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Причины отклонений от нормы

Причины, вызывающие повышение количества альфа-амилазы в крови (повышением амилазы крови считают цифры выше 105 ед/л для альфа-амилазы и выше 50 ед/л для панкреатической амилазы):

  • Острый или хронический панкреатит. При воспалении поджелудочной железы секреция клетками амилазы возрастает в несколько раз
  • Киста, опухоль или камень в просвете поджелудочной железы. Изменение структуры железы вызывает сдавление железистой ткани и ее вторичное воспаление, которое способствует повышению секреции амилазы (уровень амилазы достигает значения 150-200 ед/л).
  • Эпидемический паротит. Воспаление слюнных желез также вызывает усиление секреции амилазы (.
  • Перитонит. При перитоните все органы брюшной полости, включая поджелудочную железу, подвергаются раздражению и воспалительным изменениям. Такие изменения повышают активность клеток поджелудочной железы, что приводит к повышению уровня амилазы в анализе крови.
  • Сахарный диабет. При сахарном диабете происходят системные нарушения обмена веществ, в том числе – обмена углеводов. Таким образом, не вся амилаза вырабатываемая организмом будет рационально расходоваться на превращения крахмала в олигосахариды, что приведет к увеличению ее количества в крови.
  • Почечная недостаточность. Так как амилаза выводится из организма через почки, недостаточная их функция вызовет задержку и повышение количества фермента в крови.

Причины уменьшения количества амилазы в крови (снижением уровня амилазы крови считают цифры менее 100 ед/л для альфа-амилазы):

  • Гепатиты в острой или хронической форме. При гепатитах происходит нарушение углеводного обмена, что влечет за собой повышение нагрузки на ферментативные системы организма, в том числе и на амилазу. Определенное время поджелудочная железа вырабатывает достаточное количество фермента, но, в последствии начинает замедлять процесс синтеза амилазы, что отразится ее низким количеством в анализе крови.
  • Опухоли поджелудочной железы. При некоторых опухолях происходит перерождение ткани поджелудочной железы, что делает невозможным секрецию амилазы.

Также, вследствие травм, падений с высоты и отравлений возможны нарушения секреции амилазы как в большую, так и в меньшую сторону.

Функция амилазы заключается в расщеплении крахмала до более простых форм — олигосахаридов. Расщепление начинается уже в ротовой полости, так как амилаза входит в состав слюны, а затем, в желудочно-кишечном тракте, где большая ее часть синтезируется поджелудочной железой.

Так как молекулы крахмала из-за сложности своей структуры не могут всосаться в петлях кишечника, от действия амилазы зависит качество усвоения углеводов пищи.

Амилаза общая в сыворотке

Амилаза – один из ферментов пищеварительного сока, который выделяется слюнными железами и поджелудочной железой.

Синонимы русские

Диастаза, сывороточная амилаза, альфа-амилаза, амилаза сыворотки.

Синонимы английские

Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, serum amylase, blood amylase.

Метод исследования

Кинетический колориметрический метод.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Амилаза – один из нескольких ферментов, которые вырабатываются в поджелудочной железе и входят в состав панкреатического сока. Липаза расщепляет жиры, протеаза – белки, а амилаза расщепляет углеводы. Из поджелудочной железы панкреатический сок, содержащий амилазу, через панкреатический проток попадает в двенадцатиперстную кишку, где помогает переварить пищу.

В норме только небольшое количество амилазы циркулирует в кровяном русле (из-за обновления клеток поджелудочной железы и слюнных желез) и попадает в мочу. Если происходит повреждение поджелудочной железы, как при панкреатите, или если панкреатический проток блокируется камнем либо опухолью, амилаза начинает в больших количествах попадать в кровоток, а затем в мочу.

Небольшие количества амилазы образуются в яичниках, кишечнике, бронхах и скелетной мускулатуре.

Для чего используется исследование?

  • Чтобы диагностировать острый или хронический панкреатит и другие заболевания, вовлекающие в патологический процесс поджелудочную железу (вместе с тестом на липазу).
  • Для контроля за лечением рака, затрагивающего поджелудочную железу.
  • Чтобы убедиться, что панкреатический проток не скомпрометирован после удаления камней из желчного пузыря.

Когда назначается исследование?

  • Когда у пациента есть признаки патологии поджелудочной железы:
    • интенсивная боль в животе и спине («опоясывающая боль»),
    • повышение температуры,
    • потеря аппетита,
    • рвота.
  • При наблюдении за состоянием пациента с заболеванием поджелудочной железы и контроле за эффективностью его лечения.

Что означают результаты?

Референсные значения: 28 — 100 Ед/л.

Причины повышения активности общей амилазы в сыворотке

  • Острый панкреатит. При этом заболевании активность амилазы может превосходить допустимую в 6-10 раз. Повышение обычно происходит через 2-12 часов после повреждения поджелудочной железы и сохраняется в течение 3-5 дней. Вероятность того, что острая боль вызвана острым панкреатитом, достаточно высока, если активность амилазы превышает 1000 Ед/л. Тем не менее у некоторых больных с острым панкреатитом данный показатель иногда повышается незначительно или даже остается в норме. Вообще, активность амилазы не отражает тяжести поражения поджелудочной железы. К примеру, при массивном панкреатите может происходить гибель большинства клеток, вырабатывающих амилазу, поэтому ее активность не изменяется.
  • Хронический панкреатит. При хроническом панкреатите активность амилазы вначале умеренно повышена, однако затем может уменьшаться и приходить в норму по мере усугубления поражения поджелудочной железы. Основная причина хронического панкреатита – алкоголизм.
  • Травма поджелудочной железы.
  • Рак поджелудочной железы.
  • Закупорка (камнем, рубцом) панкреатического протока.
  • Острый аппендицит, перитонит.
  • Перфорация (прободение) язвы желудка.
  • Декомпенсация сахарного диабета – диабетический кетоацидоз.
  • Нарушение оттока в слюнных железах или слюнных протоках, например при паротите (свинке).
  • Операции на органах брюшной полости.
  • Острый холецистит – воспаление желчного пузыря.
  • Кишечная непроходимость.
  • Прерванная трубная беременность.
  • Разрыв аневризмы аорты.
  • Макроамилаземия – редкое доброкачественное состояние, когда амилаза соединяется с крупными белками в сыворотке и поэтому не может пройти через почечные клубочки, накапливаясь в сыворотке крови.

Причины понижения активности общей амилазы в сыворотке

  • Снижение функции поджелудочной железы.
  • Тяжелый гепатит.
  • Муковисцидоз (кистозный фиброз) поджелудочной железы – тяжелое наследственное заболевание, связанное с поражением желез внешней секреции (легких, желудочно-кишечного тракта).
  • Удаление поджелудочной железы.

Что может влиять на результат?

  • Активность амилазы в сыворотке повышается:
    1. у беременных,
    2. при приеме каптоприла, кортикостероидов, оральных контрацептивов, фуросемида, ибупрофена, наркотических анальгетиков.
  • Повышенный холестерин может занижать активность амилазы.



Важные замечания

  • При остром панкреатите повышение амилазы обычно сопровождается увеличением активности липазы.
  • Активность амилазы у детей в первые два месяца жизни низкая, она повышается до взрослого уровня к концу первого года.

Также рекомендуется

  • Амилаза общая в суточной моче
  • Амилаза панкреатическая
  • Липаза

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, гастроэнтеролог, хирург.

Амилаза слюны

Слюна – это сложная биологическая жидкость, участвующая в подержании гоместоза полости рта. В полости рта находится не чистый секрет слюнных желез, а так называемая смешенная слюна или ротовая жидкость. Она представляет с собой суммарный секрет всех слюнных желез, включает также микрофлору, содержимое десневых карманов, десневую жидкость, лейкоциты, остатки пищевых продуктов. Можно количественно определить активность фермента амилазы по Вольгемуту.

Метод основан на определении наименьшего количества амилазы, полностью расщепляющей добавленный крахмал. Амилазная активность слюны выражает объемом (в мл) 0,1%-ного раствора крахмала, который расщепляет 1мл не разведенной слюны при температуре 380С в течении 30 минут. В норме амилазная активность слюны составляет 160-320 единиц.

Данный метод не требует специальной аппаратуры, поэтому можно использовать в химическом кабинете сельской школы. Работать надо в перчетках.

Слюна является физиологической жидкостью. Слюна содержит белки: амилазу, лизоцим, альбумины, глобумины и муцин. Кислотность или основность среды физиологических жидкостей определяет биологическую активность клеток организма, которая, в свою очередь, определяется «работой» действующих в них ферментов. Каждая из физиологических жидкостей имеет определенное значение рН, и отклонение от нормы может быть причиной тяжелых заболеваний: рН слюны 6,8, возможные отклонения 5,6-7,9.

Значение ферментов невозможно переоценить. Только в человеческом организме ежесекундно происходит тысячи и тысячи ферментативных химических реакций. Ферменты амилазы, в которой содержится в слюне (его еще называют птиалином) и в соке тонкого кишечника, помогает превращению крахмала в мальтозу.

Амилаза относится к гидролизам, катализирует реакцию гидролиза.

Сейчас химикам известно более 2000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов. Слюнные железа – крупные парные железа (три пары). В норме за сутки у человека выделяется 1,5-2 литра слюны.

Химический состав. (белки).

Лезоцим – обеззараживающее Муцин, участвующий Птиамини мальтоза- вещество слюны. в образовании пищевого ферменты, комка. расщепляющие крахмал до глюкозы.

В моей работе количественно определяла активность фермента амилазы по Вольгемуту. В 6 пробирок наливаю по 1мл воды, в первую их них добавляю 1мл разведенной в 10 раз слюны. Перемешиваю содержимое этой пробирки и переношу 1мл смеси во вторую пробирку. Содержимое второй пробирки также перемешиваю, переношу и продолжаю так делать до шестой пробирки. Из шестой пробирки выливаю 1мл смеси.

Во все пробирки добавляю по 1мл воды и по 2мл 0,1%-ного раствора крахмала, перемешиваю содержимое и встряхиваю пробирки и помещаю их в водяную баню при температуре 380С на 30 минут. После пробирки охлаждаю холодной водой, а затем добавляю в них по 1 капле 0,1%-ного раствора иода и перемешиваю. Амилаза слюны катализирует реакцию:

(С6Н10О5)n + nH2O= декстрины = С12Н22О11.

При реакции с йодом жидкость в пробирках окрашивается в желтый (мальтоза), оранжевый (ахродекстрины), красный (эритодекстрины), фиолетовый (аминодекстрины) и синий (крахмал) цвета.

Последней пятой пробирке окраска желтая, это говорит о том, что гидролиз крахмала прошел полностью. В шестой пробирке сахароза (появляется красно-бурый оттенок). В пятой пробирке содержится 1/160 не разведенной слюны.

Составляю пропорцию:

1/160мл. слюны расщепляет 2мл 0,1%-ного раствора крахмала.

1мл слюны расщепляет Х мл 0,1%-ного раствора крахмала.

Х = 2/1/1/160=320.

Следовательно, 1мл не разведенной слюны расщепляет за 30мин при температуре 380С 340мл 0,1-ного раствора крахмала.

Активность амилазы записывается следующим образом:

А(380С 30мин. ) = 320 единиц.

№ пробирки. 1. 2. 3. 4. 5. 6.

Разведение слюны. 1:10 1:20 1:40 1:80 1:160 1:220

Окраска раствора йода

синий фиолетовый красный оранжевый желтый красно- бурый.

Заключение.

Отсюда делаю вывод: амилазная активность моей слюны составляет 320единиц. Считаю, что амилазная активность моей слюны в норме. У меня зубы не болею, постоянно пользуюсь зубной пастой.

Хочу в дальнейшем исследовать зависимость активности амилазы слюны от вида применения зубной пасты и от вида жевательной резинки.

Амилазы

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *